Berita Terbaru Kesehatan – Sebuah tim peneliti yang dipimpin oleh Ludmilla Morozova Roche di Universitas Umeå, Swedia, telah memberikan wawasan mekanistik tentang agregasi protein dalam penyakit Alzheimer. Mekanisme templating amiloid S100A9 pada permukaan fibrillar Aß selama proses koagregasi diungkapkan dengan sinergi metode biofisik termasuk deteksi massa spektrometri muatan, mikroskop, analisis kinetik dan mikrofluida.

Peneliti Menemukan Agregasi Protein Pada Penyakit Alzheimer

Pembentukan amiloid merupakan kunci klinis yang penting karena proses ini terlibat dalam berbagai penyakit neurodegeneratif seperti Alzheimer, Parkinson, dan lainnya. Penyakit-penyakit ini mempengaruhi jutaan populasi yang menua di seluruh dunia. Seringkali sulit untuk menarik garis antara penyakit ini atau mereka dapat terjadi secara bersamaan, yang dikenal sebagai penyakit penyerta.

Sementara proses pembentukan amiloid dipelajari secara luas, sedikit yang diketahui tentang mekanisme spesifik ko-agregasi spesies amiloid yang berbeda secara bersamaan, yang mendasari penyakit penyerta. Pada penyakit Alzheimer, kaskade amyloid-neuroinflamasi dimanifestasikan dalam ko-agregasi Aß dengan protein S100A9 proinflamasi, yang mengarah ke perakitan amiloid intraseluler dan ekstraseluler, deposisi plak amiloid, dan toksisitas seluler.

Menguraikan interaksi antara protein S100A9 proinflamasi dan peptida Aß42 pada penyakit Alzheimer sangat penting karena peradangan memainkan peran sentral dalam timbulnya penyakit. Di sini para peneliti menggunakan spektrometri massa deteksi biaya inovatif (CDMS) bersama-sama dengan teknik biofisika untuk memberikan wawasan mekanistik ke dalam proses agregasi dan membedakan kompleks amiloid pada tingkat partikel tunggal.

Kombinasi distribusi massa dan muatan amiloid bersama-sama dengan rekonstruksi perbedaan antara mereka dan mikroskop rinci mengungkapkan bahwa ko-agregasi melibatkan templat fibril S100A9 pada permukaan amiloid Aß42. Analisis kinetik lebih lanjut menegaskan bahwa permukaan yang tersedia untuk nukleasi sekunder Aß42 berkurang karena pelapisan oleh amiloid S100A9, sedangkan pengikatan fibril S100A9 ke Aß42 divalidasi oleh uji mikrofuidik.

Para peneliti menunjukkan bahwa sinergi antara CDMS, mikroskop, analisis kinetik dan mikrofuidik membuka arah baru dalam penelitian interdisipliner.

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *